免疫球蛋白 G 降解酶 (Immunoglubulin G-degrading enzyme of Streptococcus pyogenes, IdeS)，来自酿脓链球菌，是一种常见的来自 A 型链球菌的半胱氨酸蛋白酶，具有水解 IgG 的肽链内肽酶活性，它可以识别抗体的铰链区即CH1 结构域和CH2 结构域之间并特异性降解 IgG。
糖基化修饰对蛋白质的理化特性和功能有着重要影响。对于非抗体类新宝gg蛋白来说，糖基化修饰作用主要是影响稳定性、半衰期及生物学效应。而对于抗体类新宝gg蛋白，糖基化修饰主要影响其抗体依赖细胞毒性（ADCC）及补体依赖细胞毒性（CDC）。
治疗性单克隆抗体属于IgG类，含有N-连接寡糖。典型的IgG类抗体由两条重链和两条轻链组成，它们形成三个不同的结构域，包括两个相同的Fab（抗原结合）结构域和一个Fc结构域。Fc 结构域是重链的同源二聚体，在Asn-297位置带有N-糖基化保守位点。
Bottom-up的分析策略是一种将蛋白质/酶的大片段混合物分解成小片段的肽段以进行分析的策略，被广泛应用于蛋白质组学研究。